Hämoglobin (Hb): Der Laborwert ermöglicht den Sauerstofftransport

Kategorie(n): Blut

Wenn Sie sich verletzt haben und ein Kratzer auf Ihrer Haut blutet, sehen Sie genau genommen vor allem eine Eisen-Eiweiß-Verbindung namens Hämoglobin. Sie gibt unserem Lebenssaft seine rubinrote Farbe.

Hämoglobin (Hb)

Ein rotes Blutkörperchen trägt durchschnittlich 300 Millionen Hämoglobin-Moleküle mit sich. Jedes davon besteht aus einem Eiweißanteil (Globin) und dem Blutfarbstoff Häm. Hämoglobin transportiert den Sauerstoff aus der Lunge bis in die kleinste Kapillare und nimmt auf dem Rückweg das Verbrennungsprodukt Kohlendioxid mit. Wird bei Rauchern oder auf Hochgebirgstouren der Sauerstoff knapp, vermehren sich die Erythrozyten, und der Hämoglobin-Wert steigt. Diesen Effekt machen sich Hochleistungssportler beim Höhentraining zunutze – und leider auch beim Eigenblutdoping.

Normalwerte Hämoglobin

Die Funktion von Hämoglobin

Um den Sauerstofftransport zu ermöglichen, muss das Hämoglobin Sauerstoff effektiv im Sauerstoffpartialdruck (PO2) der Lungenalveole binden, im peripheren Blut festhalten und schließlich im Sauerstoffpartialdruck des Gewebekapillarbetts freisetzen. Die Bindung von Sauerstoff und die Freisetzung über einen verhältnismäßig engen Sauerstoffpartialdruckbereich beruht auf einer Eigenschaft, die das Hämoglobinmolekül durch die tetramerische Anordnung des Häm und der Globineinheiten gewinnt. Sie wird als Kooperativität oder Häm-Häm-Interaktion bezeichnet.

Bei niedrigen Sauerstoffpartialdrücken ist das Hämoglobintetramer vollständig desoxygeniert. Die Sauerstoffbindung beginnt langsam mit steigendem Sauerstoffdruck. Mit der Bindung der ersten Sauerstoffmoleküle im Tetramer stellt sich ein abrupter Anstieg in der Sauerstoffbindungskurve ein. Dadurch entwickeln Hämoglobinmoleküle nach der Bindung erster Sauerstoffmoleküle eine höhere Sauerstoffaffinität. So beschleunigen sie ihre Fähigkeit, weiteren Sauerstoff zu binden. Diese S-förmige Sauerstoffbindungskurve, entlang der große Sauerstoffmengen innerhalb eines engen Sauerstoffpartialdruckbereichs gebunden und abgegeben werden können, ist physiologisch wichtiger als die hyperbolisch geformte, hochaffine Sauerstoffbindungskurve der einzelnen Monomere.

Wie geschieht der Sauerstofftransport?

Die Sauerstoffaffinität wird durch verschiedene Faktoren beeinflusst. Der Bohr-Effekt benennt die Fähigkeit des Hämoglobins, bei niedrigem pH-Wert mehr Sauerstoff an das Gewebe abzugeben. Er entsteht durch die stabilisierende Wirkung von Protonen auf Desoxyhämoglobin, das Protonen leichter bindet als das Oxyhämoglobin, da es eine schwächere Säure ist. Dadurch hat Hämoglobin bei niedrigem pH eine geringere Sauerstoffaffinität. 2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG; früher 2,3-DPG) ist im humanen System das wichtigste kleine Molekül mit einem Einfluss auf die O2-Affinität. Es vermindert die O2-Affinität mit der Bindung am Hämoglobin. HbA hat eine verhältnismäßig hohe Affinität für 2,3-BPG. HbF bindet 2,3- BPG nicht, sodass es in vivo eine höhere Sauerstoffaffinität hat. Hämoglobin bindet auch Stickoxide reversibel. Diese Interaktion kann den Gefäßtonus beeinflussen, jedoch ist die physiologische Bedeutung derzeit unklar.

Effektiver Sauerstofftransport beruht auf der tetrameren Proteinstruktur, einer richtigen räumlichen Anordnung hydrophiler und hydrophober Aminosäuren und der Interaktion mit Protonen oder 2,3- BPG.

Hämoglobinpathien

Hämoglobin ist unabdingbar für die normale Sauerstoffversorgung der Gewebe; außerdem liegt es in den Erythrozyten in derart hohen Konzentrationen vor, dass es deren Form, ihre Deformierbarkeit und ihre Viskositätseigenschaften verändern kann. Hämoglobinopathien sind Krankheiten, welche die Struktur, die Funktion oder die Produktion von Hämoglobin betreffen. Meistens handelt es sich um hereditäre Erkrankungen, deren klinische Ausprägung von asymptomatischen Laboranomalien bis zu einem Schweregrad reicht, der zum Tod in utero führt. Hämoglobinopathien können klinisch als hämolytische Anämie auffällig werden, zur Erythrozytose oder zur peripheren Zyanose führen oder mit Zeichen peripherer Gefäßverschlüsse einhergehen.

Erhöhter Hämoglobin-Wert

Zusätzlich zu den Ursachen von erhöhter Erythrozytenzahl:

• Arzneimittel gegen Epilepsie, Trigeminus- Neuralgie, diabetische Nervenschädigung und Entwässerungsmittel
• Austrocknung
• Eigenblutdoping
• Starkes Rauchen
• Gehirntumoren, Schlaganfall, Gehirnhautentzündung
• Höhentraining (Sportler)

Verminderter Hämoglobin-Wert

Zusätzlich zu den Ursachen verminderter Erythrozytenzahl :

• Medikamentenwirkstoffe wie Acetylsalicylsäure (ASS, häufiger Auslöser innerer Blutungen!), Chinin, Methyldopa
• Blutarmut (Anämie). Gemeinsam mit der Erythrozytenzahl gibt der Hb-Wert Aufschluss über die Art der Blutarmut.
• Blutverlust
• Schwangerschaft
• Überwässerung

Referenzbereich

• Hämoglobin
  Frauen: 12-16 g/dl,
  Männer: 14-18 g/dl
  im Venenblut von Erwachsenen
• Hämatokrit
  Frauen: 37-47%, Männer: 40-54%
  im Venenblut weißer Erwachsener

• MCV, MCH, MCHC
  MCV: 78-94 fl
  MCH: 28-34 pg/Zelle
  MCHC: 30-36 g/dl
  im Venenblut von Erwachsenen

Beeren und Sport für bessere HB-Werte

Oft ergibt die Laboruntersuchung noch keine Diagnose. Meist bringt erst die Zusammenschau mit den Symptomen Klarheit. Bei Fieber und Durchfall kann etwa eine erhöhte Leukozytenzahl auf eine bakterielle Lebensmittelvergiftung hindeuten. Ohne weitere körperliche Symptome steckt womöglich nur Stress oder Anstrengung dahinter.

Weiterführende Literatur: Quellen und interessante Links

• https://de.wikipedia.org/wiki/H%C3%A4moglobin
• https://www.apotheken-umschau.de/laborwerte/haemoglobin
• https://www.netdoktor.de/laborwerte/haemoglobin/zu-niedrig/

Bildnachweis:

• designua – 123rf.com

Eine hohe Auflösung Raytracing Band-Modell des menschlichen Hämoglobins, das Protein in roten Blutkörperchen, die Sauerstoff durch den Körper transportiert